Unterschied zwischen Hämoglobin und Myoglobin - Unterschied Zwischen

Unterschied zwischen Hämoglobin und Myoglobin

Hauptunterschied - Hämoglobin vs. Myoglobin

Hämoglobin und Myoglobin sind zwei Arten von Globinproteinen, die als Sauerstoffbindungsproteine ​​dienen. Beide Proteine ​​sind in der Lage, die Menge an gelöstem Sauerstoff in biologischen Flüssigkeiten von Wirbeltieren sowie in einigen Wirbellosen zu erhöhen. Organische prothetische Gruppen mit ähnlichen Eigenschaften sind an der Bindung von Sauerstoff in beiden Proteinen beteiligt. Die 3D-Orientierung im Raum oder die Stereoisomerie von Hämoglobin und Myoglobin sind jedoch unterschiedlich. Aufgrund dieses Unterschieds ist auch die Sauerstoffmenge, die sich mit jedem der Proteinmoleküle binden kann, unterschiedlich. Hämoglobin kann mit Sauerstoff fest binden wohingegen Myoglobin kann sich nicht fest mit Sauerstoff verbinden. Dieser Unterschied zwischen Hämoglobin und Myoglobin führt zu verschiedenen Funktionen. Hämoglobin wird im Blutstrom gefunden und transportiert Sauerstoff von der Lunge in den Rest des Körpers während Myoglobin befindet sich im Muskel und gibt den benötigten Sauerstoff frei.

Wichtige Bereiche

1. Was ist Hämoglobin?
      - Definition, Struktur und Zusammensetzung, Funktion
2. Was ist Myoglobin?
      - Definition, Struktur und Zusammensetzung, Funktion
3. Ähnlichkeiten zwischen Hämoglobin und Myoglobin
      - Skizzieren Sie die Ähnlichkeiten
4. Was ist der Unterschied zwischen Hämoglobin und Myoglobin?
- Vergleich der wichtigsten Unterschiede

Schlüsselbegriffe: Hämoglobin, Myoglobin, Sauerstoff, Häm, Proteine, Globin Protein, Blut


Was ist Hämoglobin?

Hämoglobin ist ein globulares Protein mit mehreren Untereinheiten und einer quaternären Struktur. Es besteht aus zwei α- und zwei β-Untereinheiten, die in einer tetraedrischen Struktur angeordnet sind. Hämoglobin ist ein Eisen enthaltendes Metalloprotein. Jede der vier globulären Proteinuntereinheiten ist mit einer nicht-proteinischen, prothetischen Hämgruppe verbunden, die mit einem Sauerstoffmolekül bindet. Die Produktion von Hämoglobin erfolgt im Knochenmark. Globin-Proteine ​​werden von Ribozomen im Cytosol synthetisiert. Der Hämteil wird in den Mitochondrien synthetisiert. Ein geladenes Eisenatom wird durch kovalente Bindung von Eisen mit vier Stickstoffatomen in derselben Ebene im Porphyrinring gehalten. Diese N-Atome gehören zum Imidazolring des F8-Histidinrests jeder der vier Globin-Untereinheiten. Im Hämoglobin existiert Eisen als Fe2+, die roten Blutkörperchen die rote Farbe geben.

Menschen haben drei Hämoglobintypen: Hämoglobin A, Hämoglobin A2 und Hämoglobin F. Hämoglobin A ist der häufigste Typ von Hämoglobin, der von kodiert wird HBA1, HBA2, und HBB Gene. Die vier Untereinheiten von Hämoglobin A bestehen aus zwei α - und zwei β - Untereinheiten (α2β2). Hämoglobin A2 und Hämoglobin F sind selten und bestehen aus zwei α- und zwei δ-Untereinheiten bzw. zwei α- und zwei γ-Untereinheiten. Bei Säuglingen ist der Hämoglobintyp Hb F (α2γ2).

Da das Hämoglobinmolekül aus vier Untereinheiten besteht, kann es mit vier Sauerstoffmolekülen binden. So wird Hämoglobin in den roten Blutkörperchen als Sauerstoffträger im Blut gefunden. Aufgrund der Anwesenheit von vier Untereinheiten in der Struktur nimmt die Bindung von Sauerstoff zu, wenn das erste Sauerstoffmolekül an die erste Hämgruppe bindet. Dieser Prozess wird als kooperative Bindung von Sauerstoff bezeichnet. Hämoglobin macht 96% des Trockengewichts eines roten Blutkörperchens aus. Ein Teil des Kohlendioxids ist auch an Hämoglobin gebunden, um es vom Gewebe in die Lunge zu transportieren. 80% des Kohlendioxids werden über Plasma transportiert. Die Struktur von Hämoglobin ist in gezeigt Abbildung 1.


Abbildung 1: Hämoglobinstruktur

Funktion von Hämoglobin

Was ist Myoglobin?

Myoglobin ist das sauerstoffbindende Protein in den Muskelzellen von Wirbeltieren und gibt den Muskeln eine deutliche rote oder dunkelgraue Farbe. Es wird ausschließlich in Skelettmuskeln und Herzmuskeln ausgedrückt. Myoglobin macht 5-10% der zytoplasmatischen Proteine ​​in Muskelzellen aus. Da die Aminosäureänderungen in den Polynukleotidketten von Hämoglobin und Myoglobin konservativ sind, haben sowohl Hämoglobin als auch Myoglobin eine ähnliche Struktur. Darüber hinaus ist Myoglobin ein Monomer, das aus einer einzelnen Polynukleotidkette besteht, die aus einer einzelnen Hämgruppe besteht. Daher kann es mit einem einzelnen Sauerstoffmolekül binden. Daher tritt im Myoglobin keine kooperative Bindung von Sauerstoff auf. Die Bindungsaffinität von Myoglobin ist jedoch im Vergleich zu der von Hämoglobin hoch. Infolgedessen dient Myoglobin als das Sauerstoff speichernde Protein in den Muskeln. Myoglobin setzt Sauerstoff frei, wenn die Muskeln funktionieren. Die 3D-Struktur von Hämoglobin ist in gezeigt Figur 2.


Abbildung 2: Myoglobin

Ähnlichkeiten zwischen Hämoglobin und Myoglobin

  • Sowohl Hämoglobin als auch Myoglobin sind Sauerstoff bindende globuläre Proteine.
  • Beide enthalten das sauerstoffbindende Häm als prothetische Gruppe.
  • Sowohl Hämoglobin als auch Myoglobin verleihen Blut und Muskeln die rote Farbe.

Unterschied zwischen Hämoglobin und Myoglobin

Definition

Hämoglobin: Hämoglobin ist ein rotes Protein, das für den Transport von Sauerstoff im Blut von Wirbeltieren verantwortlich ist.

Myoglobin: Myoglobin ist ein rotes Protein mit Häm, das Sauerstoff in den Muskelzellen transportiert und speichert.

Molekulargewicht

Hämoglobin: Das Molekulargewicht von Hämoglobin beträgt 64 kDa.

Myoglobin: Das Molekulargewicht von Hämoglobin beträgt 16,7 kDa.

Zusammensetzung

Hämoglobin: Hämoglobin besteht aus vier Polypeptidketten.

Myoglobin: Myoglobin besteht aus einer einzelnen Polypeptidkette.

Quartärstruktur

Hämoglobin: Hämoglobin ist ein Tetramer, das aus zwei α- und zwei β-Untereinheiten besteht.

Myoglobin: Myoglobin ist ein Monomer. Daher fehlt ihm eine Quartärstruktur.

Anzahl der Sauerstoffmoleküle

Hämoglobin: Hämoglobin bindet mit vier Sauerstoffmolekülen.

Myoglobin: Myoglobin bindet nur mit einem einzigen Sauerstoffmolekül.

Kooperative Bindung

Hämoglobin: Da Hämoglobin ein Tetramer ist, zeigt es eine kooperative Bindung mit Sauerstoff.

Myoglobin: Da Myoglobin ein Monomer ist, zeigt es keine kooperative Bindung.

Affinität zu Sauerstoff

Hämoglobin: Hämoglobin hat eine geringe Bindungsaffinität mit Sauerstoff.

Myoglobin: Myoglobin hat eine hohe Bindungsaffinität mit Sauerstoff, die nicht von der Sauerstoffkonzentration abhängt.

Mit Sauerstoff binden

Hämoglobin: Hämoglobin ist in der Lage, sich fest mit Sauerstoff zu verbinden.

Myoglobin: Myoglobin kann sich nicht fest mit Sauerstoff verbinden.

Auftreten

Hämoglobin: Hämoglobin wird im Blutstrom gefunden.

Myoglobin: Myoglobin kommt in den Muskeln vor.

Typen

Hämoglobin: Hämoglobin A, Hämoglobin A2 und Hämoglobin F sind die Arten von Hämoglobin beim Menschen.

Myoglobin: Ein einzelner Myoglobintyp ist in allen Zellen zu finden.

Funktion

Hämoglobin: Hämoglobin nimmt Sauerstoff aus der Lunge auf und transportiert ihn zum Rest des Körpers.

Myoglobin: Myoglobin speichert Sauerstoff in den Muskelzellen und wird bei Bedarf freigesetzt.

Fazit

Hämoglobin und Myoglobin sind zwei Sauerstoff bindende globuläre Proteine ​​in Wirbeltieren. Hämoglobin ist ein Tetramer, das mit vier Sauerstoffmolekülen kooperativ bindet. Myoglobin ist ein Monomer, das aus einer einzelnen Hämgruppe besteht. Da die Bindungskapazität von Hämoglobin höher ist als die von Myoglobin, wird Hämoglobin als Sauerstofftransportprotein im Blut verwendet. Myoglobin wird als Sauerstoff speicherndes Protein in Muskelzellen verwendet. Die Affinität der Bindung von Sauerstoff an Myoglobin ist höher als die von Hämoglobin. Der Hauptunterschied zwischen Hämoglobin und Myoglobin liegt in ihrer Funktion. Der funktionelle Unterschied von Hämoglobin und Myoglobin ergibt sich aufgrund des Unterschiedes ihrer 3D-Struktur.

Referenz:

1. "Myoglobin". Hämoglobin und Myoglobin. N.p., n. D. Netz.